徐彦辉(1977~)，研究员，博导
个人简历：
清华大学博士，普林斯顿大学博士后。现任全国生物物理学会理事。主要研究领域：表观遗传修饰酶的结构生物学研究。代表性成果：系统的阐明了DNA甲基化和组蛋白甲基化修饰关键酶催化，底物识别和酶活性调节的分子机制。表观遗传在整个生命发育过程及多种疾病发生发展中起到至关重要的作用，对其分子机制的研究是生物医药研究取得进展的重要前提。在DNA甲基化修饰酶的研究中，阐明了TET2氧化DNA甲基化及识别DNA底物的分子机制（Cell，唯一通讯作者），揭示了UHRF1识别组蛋白甲基化修饰以指导DNA甲基化维持（Cell Res, 2011; JBC, 2013），发现细胞周期中USP7调节UHRF1稳定性而影响细胞增殖（Proc Natl Acad Sci，2012）。在组蛋白甲基化修饰酶的研究中，阐明了以KDM7A和LSD2为代表的两类组蛋白去甲基化酶对组蛋白底物的特异性识别及酶活性调节机制，提出KDM7A与核小体底物存在“反式结合”模式（Cell Res，2010a，2010b）；发现LSD2存在“双底物识别位点“并阐明NPAC蛋白激活LSD2酶活性的机制（Cell Res，2013；Mol Cell，2013）。徐彦辉研究员从结构生物学的角度推动了表观遗传调控机制的研究，为靶向药物设计奠定了基础。研究成果发表在高水平国际刊物，包括Cell（1篇），Mol Cell（1篇），Proc Natl Acad Sci（1篇），Genes & Dev（2篇），Cell Research（4篇），J Biol Chem（2篇）等。近五年以共同通讯或通讯作者发表SCI论文16篇，总影响因子136，被SCI他引150次，单篇最高SCI他引47次。
徐彦辉研究员为中国生物物理学会理事。获得“明治生命科学奖”（杰出奖）等奖励。获得中组部“青年拔尖人才”，教育部“新世纪优秀人才支持计划” ，上海市“优秀学术带头人”，“浦江人才计划” 及“曙光学者” 等人才计划的支持。获得科技部重大科学研究计划“973”2项（子课题负责人，子课题项目骨干），主持国家自然科学基金重点1项，面上项目3项。共计科研经费1200万元。
研究方向：
Structural studies of the enzymes that are involved in epigenetic regulations.
We are interested in the molecular mechanisms for catalysis, substrate recognition and regulation of enzymatic activities of epigenetic regulators for DNA methylation/demethylation and histone methylation/demethylation.
代表性论文：
1. Hu, L.#, Li, Z. #, Cheng, J. #, Rao, Q., Gong, W., Liu, M., Shi, YG., Zhu, J., Wang, P. and Xu, Y. * Crystal Structure of TET2-DNA Complex: Insight into TET-Mediated 5mC Oxidation, Cell 155, 1545-1555, 2013
2. Fang, R. #, Chen, F. #, Dong, Z., Hu, D., Barbera, A. J., Clark, E. A., Fang, J., Yang, Y., Mei, P., Rutenberg, M., Li, Z., Zhang, Y., Xu, Y., Yang, H., Wang, P., Simon, M. D., Zhou, Q., Li, J., Marynick, M. P., Li, X., Lu, H., Kaiser, U. B., Kingston, R. E., Xu, Y.*, and Shi, Y. G.* LSD2/KDM1B and its cofactor NPAC/GLYR1 endow a structural and molecular model for regulation of H3K4 demethylation, Molecular cell 49, 558-570, 2013
3. Chen, F. #, Yang, H. #, Dong, Z. #, Fang, J., Wang, P., Zhu, T., Gong, W., Fang, R., Shi, Y. G., Li, Z.*, and Xu, Y.* Structural insight into substrate recognition by histone demethylase LSD2/KDM1b, Cell research 23, 306-309, 2013
4. Cheng, J., Yang, Y., Fang, J., Xiao, J., Zhu, T., Chen, F., Wang, P., Li, Z., Yang, H., and Xu, Y.* Structural insight into coordinated recognition of trimethylated histone H3 lysine 9 (H3K9me3) by the plant homeodomain (PHD) and tandem tudor domain (TTD) of UHRF1 (ubiquitin-like, containing PHD and RING finger domains, 1) protein, The Journal of biological chemistry 288, 1329-1339, 2013
5. Ma, H. #, Chen, H. #, Guo, X. #, Wang, Z., Sowa, M. E., Zheng, L., Hu, S., Zeng, P., Guo, R., Diao, J., Lan, F., Harper, J. W., Shi, Y. G., Xu, Y.*, and Shi, Y.* M phase phosphorylation of the epigenetic regulator UHRF1 regulates its physical association with the deubiquitylase USP7 and stability, Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 109, 4828-4833, 2012
6. Yang, Y. #, Hu, L. #, Wang, P. #, Hou, H., Lin, Y., Liu, Y., Li, Z., Gong, R., Feng, X., Zhou, L., Zhang, W., Dong, Y., Yang, H., Lin, H., Wang, Y., Chen, C. D.*, and Xu, Y.* Structural insights into a dual-specificity histone demethylase ceKDM7A from Caenorhabditis elegans, Cell research 20, 886-898, 2010
7. Hu, L. #, Li, Z. #, Wang, P., Lin, Y., and Xu, Y.* Crystal structure of PHD domain of UHRF1 and insights into recognition of unmodified histone H3 arginine residue 2, Cell research. 21(9):1374-8, 2011
8. Gong, R. #, Li, L. #, Liu, Y. #, Wang, P., Yang, H., Wang, L., Cheng, J., Guan, K. L., and Xu, Y.* Crystal structure of the Gtr1p-Gtr2p complex reveals new insights into the amino acid-induced TORC1 activation, Genes & development 25, 1668-1673, 2011
9. Li, Z. #, Zhao, B. #, Wang, P., Chen, F., Dong, Z., Yang, H., Guan, K. L.*, and Xu, Y.* Structural insights into the YAP and TEAD complex, Genes & development 24, 235-240, 2010